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HSP90の構造と機能発現

研究報告コード R013000227
掲載日 2003年10月1日
研究者
  • 矢原 一郎
研究者所属機関
  • 東京都臨床医学総合研究所
研究機関
  • 東京都臨床医学総合研究所
報告名称 HSP90の構造と機能発現
報告概要 2量体分子であるHSP90の電子顕微鏡観察によって,4連の串団子(長さ45nm)状の構造であることを示した。高温やATP添加によって湾曲した2量体分子は,N端どうしを付着させリング状の構造になることを見出した。HSP90・ルシフェラーゼ(FL)複合体はreticulocyte lysate(RL)とインキュベートすると,解離してFLは効率よく再活性化される。RL中に含まれる再活性化に関わる因子を探索し,その作用順序を調べた。まず,変性したFLはHSP90にトラップされ,プロテアソーム活性化因子PA28に受け渡され,次いでHSP70に移行する。HSP70はHSP40と共同作業することによって再活性化されたFLを遊離する。出芽酵母にHsp82を過剰発現させたところ高塩濃度ストレス超感受性となった。高塩濃度ストレスによってCa2+が動員されると,カルシニューリンが活性化され,ストレス応答に必要な遺伝子が活性化される。過剰Hsp82はこの活性化を阻害する。
研究分野
  • 生物学的機能
  • 細胞生理一般
  • 細胞構成体の機能
研究制度
  • 戦略的基礎研究推進事業、生体防御のメカニズム/研究代表者 永田 和宏(京都大学再生医科学研究所)/科学技術振興事業団
研究報告資料
  • 矢原 一郎. ストレス防御と分子シャペロンHSP90. 戦略的基礎研究推進事業「生体防御のメカニズム」 平成7年度採択課題終了シンポジウム,2001. p.14 - 14.

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