Top > Search of International Patents > PROCESS FOR STABILIZING TARGET-BINDING PEPTIDE

PROCESS FOR STABILIZING TARGET-BINDING PEPTIDE

Foreign code F170009128
File No. (S2015-2115-N0)
Posted date Jul 20, 2017
Country WIPO
International application number 2016JP089017
International publication number WO 2017115828
Date of international filing Dec 28, 2016
Date of international publication Jul 6, 2017
Priority data
  • P2015-257646 (Dec 29, 2015) JP
Title PROCESS FOR STABILIZING TARGET-BINDING PEPTIDE
Abstract The objective of the invention is to provide a process for suppressing the fluctuations of a target-binding peptide, in other words, to provide a process for stabilizing a target-biding peptide. The above-mentioned problem can be solved by a process for stabilizing a target-binding peptide characterized in that, when a substitution region with a root mean square fluctuation value of 1.5Å or less in a structure containing the scaffold protein loop of the present invention, is substituted by base peptides: alanine peptides, glycine peptides, proline peptides, and serine peptides, the root mean square fluctuation value of these peptides in the scaffold protein is 1.5Å or less, and said substitution region is substituted by a target-binding peptide constituted of 3 to 15 amino acids.
Outline of related art and contending technology BACKGROUND ART
Recently, biotechnology technology to the peptide, nucleic acid, such as by using the bio-development of a drug or protein has been promoted. For example, antibody pharmaceuticals, or active site peptide designed around a pharmaceutical and the like are developed, their active substance, binding of a target molecule is, for example by using a variety of analytes is being analyzed. In these biopharmaceuticals, the first generation of peptide pharmaceuticals, such as a hormone secreted in the human body (amino acid condensate of a) a physiologically active substance is used as a pharmaceuticals was, in recent years as described above by designing the active site, the phage display method or the like and screened by, further excellent peptide binding activity for a target molecule has been the development of a drug. Such a target molecule that binds specifically binds strongly to the target binding peptide (functional peptide) as well as the therapeutic agent is, also holds great promise as a diagnostic agent, an excellent target for the selection of the binding peptide is expected.
Scope of claims (In Japanese)[請求項1]
足場タンパク質のループ構造における根平均二乗揺らぎ値が1.5Å以下の置換領域を、連続アラニンペプチド、連続グリシンペプチド、連続プロリンペプチド、及び連続セリンペプチドの連続基準ペプチドに置換した場合に、それらのペプチドの根平均二乗揺らぎ値が1.5Å以下である前記足場タンパク質において、前記置換領域を3~15のアミノ酸からなる標的結合ペプチドに置換することを特徴とする標的結合ペプチドの安定化方法。
[請求項2]
前記足場タンパク質の鎖長が、20~130である、請求項1に記載の標的結合ペプチドの安定化方法。
[請求項3]
前記足場タンパク質がドメイン構造を含むタンパク質である、請求項1又は2に記載の標的結合ペプチドの安定化方法。
[請求項4]
前記足場タンパク質が、結晶構造解析又はNMR溶液構造解析されたタンパク質である、請求項1~3のいずれか一項に記載の標的結合ペプチドの安定化方法。
[請求項5]
前記連続基準ペプチドの長さと、標的結合ペプチドの長さとが同じである、請求項1~4のいずれか一項に記載の標的結合ペプチドの安定化方法。
[請求項6]
前記置換領域が3~15のアミノ酸鎖長である、請求項1~5のいずれか一項に記載の標的結合ペプチドの安定化方法。
[請求項7]
ループ構造における根平均二乗揺らぎ値が1.5Å以下の置換領域を有する足場タンパク質候補において、前記置換領域を連続アラニンペプチド、連続グリシンペプチド、連続プロリンペプチド、及び連続セリンペプチドの連続基準ペプチドに置換し、それらのペプチドの根平均二乗揺らぎ値が1.5Å以下である足場タンパク質を選択する足場タンパク質のスクリーニング方法。
[請求項8]
前記足場タンパク質の鎖長が、20~130である、請求項7に記載の足場タンパク質のスクリーニング方法。
[請求項9]
前記足場タンパク質がドメイン構造を含むタンパク質である、請求項7又は8に記載の足場タンパク質のスクリーニング方法。
[請求項10]
前記足場タンパク質が、結晶構造解析又はNMR溶液構造解析されたタンパク質である、請求項7~9のいずれか一項に記載の足場タンパク質のスクリーニング方法。
[請求項11]
前記置換領域が3~15のアミノ酸鎖長である、請求項7~10のいずれか一項に記載の足場タンパク質のスクリーニング方法。
[請求項12]
置換領域が除去された20~130残基の鎖長の足場タンパク質であって、
前記置換領域が足場タンパク質のループを含む構造における根平均二乗揺らぎ値が1.5Å以下の領域であり、そして前記置換領域を連続アラニンペプチド、連続グリシンペプチド、連続プロリンペプチド、及び連続セリンペプチドの連続基準ペプチドに置換した場合に、それらのペプチドの根平均二乗揺らぎ値が1.5Å以下である、
足場タンパク質。
[請求項13]
配列番号7で表されるフィブロネクチンIII型から置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号7で表されるアミノ酸配列の第24~29アミノ酸、第51~56アミノ酸、又は第24~30アミノ酸配列である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項14]
配列番号8で表されるオメガコノトキシンMVIIAから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号8で表されるアミノ酸配列の第2~7アミノ酸、又は第9~14アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項15]
配列番号9で表されるRalGEFのRas結合ドメインから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号9で表されるアミノ酸配列の第41~46アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項16]
配列番号10で表されるsAb軽鎖(3PGF)のCLドメインから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号10で表されるアミノ酸配列の第30~35アミノ酸、又は第44~49アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項17]
配列番号11で表されるValpha24(-) NKT TCRのIgドメインから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号11で表されるアミノ酸配列の第45~50アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項18]
配列番号12で表されるCXCL4L1から置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号12で表されるアミノ酸配列の第6~11アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項19]
配列番号13で表されるCXCL13から置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号13で表されるアミノ酸配列の第5~10アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項20]
配列番号14で表されるオメガアガトキシンから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号14で表されるアミノ酸配列の第28~33アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項21]
配列番号15で表されるMu-アガトキシンから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号15で表されるアミノ酸配列の第3~8アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項22]
配列番号56で表されるIgG1 CH2ドメインから置換領域が除去された足場タンパク質であって、前記置換領域が配列番号56で表されるアミノ酸配列の第46~51アミノ酸である、請求項12に記載の足場タンパク質。
[請求項23]
請求項12~22に記載の足場タンパク質における除去された置換領域を、3~15のアミノ酸からなる標的結合候補ペプチドと置換している、標的結合ペプチドをスクリーニングするためのライブラリー。
  • Applicant
  • ※All designated countries except for US in the data before July 2012
  • TOKYO INSTITUTE OF TECHNOLOGY
  • Inventor
  • KADONOSONO Tetsuya
  • KONDOH Shinae
IPC(International Patent Classification)
Specified countries National States: AE AG AL AM AO AT AU AZ BA BB BG BH BN BR BW BY BZ CA CH CL CN CO CR CU CZ DE DJ DK DM DO DZ EC EE EG ES FI GB GD GE GH GM GT HN HR HU ID IL IN IR IS JP KE KG KH KN KP KR KW KZ LA LC LK LR LS LU LY MA MD ME MG MK MN MW MX MY MZ NA NG NI NO NZ OM PA PE PG PH PL PT QA RO RS RU RW SA SC SD SE SG SK SL SM ST SV SY TH TJ TM TN TR TT TZ UA UG US UZ VC VN ZA ZM ZW
ARIPO: BW GH GM KE LR LS MW MZ NA RW SD SL SZ TZ UG ZM ZW
EAPO: AM AZ BY KG KZ RU TJ TM
EPO: AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR
OAPI: BF BJ CF CG CI CM GA GN GQ GW KM ML MR NE SN ST TD TG
Please contact us by E-mail or facsimile if you have any interests on this patent.

PAGE TOP

close
close
close
close
close
close