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ANTIBODY-BINDING PEPTIDE

Foreign code F180009479
File No. 2013002533
Posted date Sep 18, 2018
Country WIPO
International application number 2013JP007583
International publication number WO 2014115229
Date of international filing Dec 25, 2013
Date of international publication Jul 31, 2014
Priority data
  • P2013-013217 (Jan 28, 2013) JP
Title ANTIBODY-BINDING PEPTIDE
Abstract The present invention relates to a polypeptide which: exhibits binding activity with respect to Fc regions of immunoglobulin G; can be suitably used for the detection, purification, immobilization, or elimination of antibodies, immunoglobulin G, or protein including Fc regions of immunoglobulin G; and comprises an amino acid sequence indicted in any of formulae (1)-(4) below: formula (1) (SEQ ID NO.: 1) Y-D-P-x-T-G-T-W-R-S-x-[IL]; formula (2) (SEQ ID NO.: 10) R-[QRS]-x-x-[GS]-Y-D-P-R-T-G-T-W-R-S-S-I-A-Y-G-G; formula (3) (SEQ ID NO.: 20) G-V-V-R-Q-W-S-G-x-x-x-x-x-x-x-x-R-S-S-I-A-Y-G-G; and formula (4) (SEQ ID NO.: 23) D-A-A-W-H-L-G-E-L-V-W-A-T-Y-Y-D-P-E-T-G-T-W-x-P-D-W-x-x-M (in the formulae, x represents any amino acid residue, and "[ ]" signifies any one of the amino acid residues presented within the "[ ]").
Outline of related art and contending technology BACKGROUND ART
Monoclonal antibodies used for therapeutic use, the medicament is a so-called antibody, exceeds 300 billion dollars per year sales is, among the largest magnitude of bio-pharmaceuticals, pharmaceutical industries throughout one of the most rapid growth drives have segment. To date, one of the three full-size 23 and monoclonal antibodies which uses a monoclonal antibody fragment type, already in some of the blockbuster sales year billions of dollars are greater than 10. 1995 Year to 2007 years from the start of the trial pharmaceutical candidate monoclonal antibodies of the 3 - fold or more increases and, continues to extend further from the number of the (non-patent document 1).
Such an antibody in accordance with the increase the growth of the pharmaceutical market, antibody, immunoglobulin or immunoglobulin g of g Fc region containing protein (hereinafter, also referred to herein as an antibody) of molecules with a joining property to create, research and development related to the improvement in performed. This is because, such a molecule, an antibody useful in research and production, especially an antibody pharmaceutical production during affinity chromatography purification step used in the recovery of the huge demand is expected in accordance with the present. In addition, which are widely used for purification purpose the recovery of the antibody are derived from staphylococcal protein A is disadvantageous in terms of stability and manufacturing cost also recognized the reason. The current, and that various molecules that bind to the antibodies and the like have been researched and developed approach (non-patent document 2) but, one of these is the development of antibody-binding peptides. Exemplary of some of such.
Suzuki et al., 7 residues or 12 residues of the linear peptides were presented in M13 phage library using a filamentous bacteriophage, human IgG Fc region of a polypeptide with binding activity to a plurality of identified, the presence or absence of the binding region Fc enzyme linked immunosorbent assay (ELISA) (Patent Document 1) was measured by. They were identified from a plurality of the sequences were made and the consensus sequence was extracted, as well as binding to human IgG, horse, sheep, rabbit, guinea pig, goat, cat, dog, bovine, porcine, from mice IgG Fc ELISA of the binding activity was confirmed by region.
DeLano et al., circularized by disulfide bonds Xaai Cys Xaaj Cys Xaak (in the formula is i+j+k=18 i j k r.) M13 cyclic peptide represented by the phage library presented using a filamentous bacteriophage, for binding to human IgG Protein A Staphylococcus aureus 20 residues derived from a competing reaction for obtaining a plurality of the cyclic peptide. They further, these peptides extracted from the consensus sequence of 13 residues (Asp Cys Ala Trp His Leu Gly Glu Leu Val Trp Cys Thr) cyclic peptide Fc-III(SEQ ID NO:165) was prepared, in the competing reactions of the protein A Ki =100nm has been found that the competitive inhibition ability. IgG Fab fragment of the antigen binding site capable of fusion Fc-III, experiments using rabbit Fab in in vivo half-life can be improved in the disclosed (patent document 2, non-patent document 3). Also Dias et al., this cyclic peptide Fc-III D L Pro residues of the body and further using FcBP-2 MACROLACTAM was introduced to prepare a, in which the binding IgG (Fc-III of the dissociation constant for the binding K KD =185 nm) aD were successfully increased to=2 nm (non-patent document 4).
Fassina et al., residue Lys (Arg Thr Xaa) having a branch structure4 Lys2 Lys Gly (SEQ ID NO:166) represented by synthetic tetra polypeptide library screening, compete with peptide TG19318 protein A (non-patent document 5) was produced. TG19318 Rabbit IgG K is toD binding which has=300 nm, this product is further immobilized by affinity chromatography, human, bovine, horse, pig, mouse, rat, goat, sheep sera can be contained in the purified IgG (non-patent document 6) shown.
Ehrlich et al., similar to the technique of Suzuki et al., 7 residues or 12 residues of the linear peptides were presented in M13 phage library using a filamentous bacteriophage, pepsin digested humanized IgG obtained pFc ' fragment binding peptides were isolated (non-patent document 7).
Krook et al., 10 residues in length linear peptides were presented in M13 phage library using a filamentous bacteriophage, showing human IgG Fc binding to the region of the peptide was made. They ELISA IgG by the human and the peptide of porcine origin to stronger binding was confirmed to be (non-patent document 8).
Verdoliva et al., and branch structure residue Lys Cys residue introduced MACROLACTAM (Cys Xaa3)2 Lys Gly (SEQ ID NO:167) synthetic peptide represented by the screened against mouse monoclonal IgG, cohesive FcRM near the hinge region peptides was produced. They further constructed FcRM affinity chromatography with immobilized, purified IgG from mice and humans (non-patent document 9) reported.
Μg et al., Cys Xaa7-10 Cys cyclic peptide represented by the phage library presented using bacteriophage T7, binding to the region of the human IgG Fc produced a peptide that exhibits (non-patent document 10). They produced by the peptide, but not Fc region of a naturally-occurring, non-naturally occurring caused by acid treatment at a point to recognize structures, made up to this point is different from the above-described IgG-binding peptides. Itoh et al., the peptide is a human with an antibody pharmaceuticals, immunoglobulin preparation, produced by the acid treatment IgG contained in the reagent content of the non-naturally occurring structure can be checked also disclosed (patent document 3).
As described above, a plurality of antibody-binding peptides have been developed is, their molecular diversity is not sufficient. This is because, in addition to the above-described therapeutic applications, antibodies are useful in various regions of industry, since the various usages, molecular properties required for the antibody binding molecule is not uniform in some cases. Such as detection of antibodies, purified, immobilized or removal or the like in the practice, each antibody having properties suitable for the usage state of the binding molecule is required. More specifically, to bind any portion of the antibody or the like, how much the specificity of molecular recognition, how much the intensity of the affinity, the change of the binding/dissociation solution conditions can be controlled, a plurality of animal species or antibody that binds to, or binds only to specific antibodies of a certain species or, if the solubility or stability, or can be mass-produced, having suitable properties in the viewpoint of the antibody binding molecule is required. Furthermore in the case of peptide, or non-naturally occurring amino acid residues of the naturally-occurring or be composed of only the amino acid residues, the chemical structure or a branched or linear type or an annular-shaped type, stable in solution forms the three-dimensional structure, or can be used in the reductive environment, and the item of suitability judgment and the like.
Typically, such as short-chain polypeptide is stabilized by intramolecular disulfide bridge to achieve high functionalization is annular, the circularization a complicated chemical reaction is necessary and, for example, under reducing conditions such as under the condition it is difficult to achieve the disulfide bridges of the binding function may not be exhibited. As the disulfide bridges of the reducing conditions it is difficult to achieve a state that is assumed as an example, (1) the environment in the cytoplasm of the target IgG Fc region, (2) or a thiol group of a cysteine residue, for the purpose of chemically modifying the reducing agent is added in order to free radical environment CountMax.
Further, along with the expansion of the market pharmaceutical antibody, separation and purification of the antibody molecule with a target of highly advanced techniques and of analytic techniques as further in recent years has been strongly desired.
With respect to the analytical techniques, in (1) particular glycosylation post-translational modification of a variety of analytical techniques for molecules with a non-uniformity due to variations in the conformation of the antibody molecule, (2) the non-uniformity analysis techniques, (3) aggregates, a molecule with the non-uniformity for aggregate formation analysis techniques, the development of one of the expected 3. (Non-patent document 11). The antibody molecule may be by a variety of physical or chemical stress, alternatively folded state is different from the structure of a naturally-occurring normal (AFS) referred to as to form a non-naturally occurring structure have been reported. Such non-natural type structure is, the effect of the drug as well as a decrease in the cause of the adverse effects cause immunogenicity suggested is the risk of, non-naturally occurring structure of the antibody with an analytical technique (non-patent document 12) are.
Protein molecular shape or a three-dimensionally to demonstrate the structure of the analytical techniques include, X-ray crystal structure analysis, nuclear magnetic resonance, electron microscope, an ultra-centrifugal analysis, isoelectric focusing, dynamic light scattering, circular dichroism spectrum, liquid chromatography and the like, to satisfy the atomic level there is no way for both precision and throughput. For example, atomic level accuracy is capable of giving a three-dimensional structure information X-ray crystal structure analysis or nuclear magnetic resonance analysis time of the order of a few months in need. In addition, dynamic light scattering measurement can be completed within a few minutes or liquid chromatography of a small amount of an abrupt change of the molecules is mixed into the fine cannot be detected. For this reason, both atomic level precision and throughput convenient technique is demanded.
On the other hand, separation and purification techniques include, a molecule having a specific affinity for the antibody used as a ligand affinity chromatography technique (non-patent document 13) essential today. Current, this application is as a ligand, or a protein derived from a bacterium such as protein A g used naturally occurring proteins. These proteins has a good antibody affinity, and stability is low, the drawback of high manufacturing cost.
Scope of claims (In Japanese)請求の範囲
[請求項1]
下記式1:
 Y-D-P-x-T-G-T-W-R-S-x-[IL] (配列番号1)   (1)
(式中、xは任意のアミノ酸残基を表す。 [ ]は[ ]内のアミノ酸残基のいずれか一つを表す。)
で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドであるか、あるいは該アミノ酸配列において1個若しくは数個のアミノ酸残基が付加されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項2]
配列番号2~6:
YDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号2)
YDPGTGTWRSYLRFGGG (配列番号3)
YDPYTGTWRSSIWVLSG (配列番号4)
YDPGTGTWRSWLSFNVG (配列番号5)
YDPWTGTWRSFIWGGGG (配列番号6)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項1に記載のポリペプチド。
[請求項3]
配列番号2~6のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1若しくは数個のアミノ酸残基が、付加、削除、置換又は挿入されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項4]
配列番号7~9:
YDPRTGTWLLYASRLLG (配列番号7)
YDPVTGTWTSSIASWMG (配列番号8)
YDPRTGTWRRSSLSYSG (配列番号9)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項3に記載のポリペプチド。
[請求項5]
下記式2:
 R-[QRS]-x-x-[GS]-Y-D-P-R-T-G-T-W-R-S-S-I-A-Y-G-G (配列番号10)   (2)
(式中、xは任意のアミノ酸残基を表す。[ ]は[ ]内のアミノ酸残基のいずれか一つを表す。)で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドであるか、あるいは該アミノ酸配列において1個若しくは数個のアミノ酸残基が付加されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項6]
配列番号11~14:
GVVRQWSGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号11)
AGSRRAHGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号12)
ASVRSWSSYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号13)
SWRRRGSSYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号14)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項5に記載のポリペプチド。
[請求項7]
配列番号11~14のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1若しくは数個のアミノ酸残基が、付加、削除、置換又は挿入されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項8]
配列番号15~19、及び158~164:
TGRGRSARYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号15)
HWVNGRSGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号16)
ERWITWSGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号17)
GSVVRWRGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号18)
GAVYRRSFYDPRTGTWRSSIAYRGG (配列番号19)
GVVRRWSGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号158)
GVVRQAQSGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号159)
GVVRQWAGYDPRTGTWRSSIAYGGG (配列番号160)
GVVRQWSGYDPRTGTWASSIAYGGG (配列番号161)
GVVRQWSGYDPRTGTWRASIAYGGG (配列番号162)
GVVRQWSGYDPRTGTWRSAIAYGGG (配列番号163)
GVVRQWSGYDPRTGTWRSSAAYGGG (配列番号164)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項7に記載のポリペプチド。
[請求項9]
下記式3:
 G-V-V-R-Q-W-S-G-x-x-x-x-x-x-x-x-R-S-S-I-A-Y-G-G (配列番号20)   (3)
(式中、xは任意のアミノ酸残基を表す)
で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドであるか、あるいは該アミノ酸配列において1個若しくは数個のアミノ酸残基が付加されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項10]
配列番号21:
GVVRQWSGGGGSGGGGRSSIAYGGG (配列番号21)
で表されるアミノ酸配列からなる、請求項9に記載のポリペプチド。
[請求項11]
配列番号22:
RSSIAYGGG (配列番号22)
で表されるアミノ酸配列からなる、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項12]
下記式4:
 D-A-A-W-H-L-G-E-L-V-W-A-T-Y-Y-D-P-E-T-G-T-W-x-P-D-W-x-x-M
 (配列番号23)   (4)
(式中、xは任意のアミノ酸残基を表す)
で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドであるか、あるいは該アミノ酸配列において1個若しくは数個のアミノ酸残基が付加されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項13]
配列番号24~54:
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWLYMTTR (配列番号24)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWAPDWRLMQGQ (配列番号25)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWQTMAQK (配列番号26)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号27)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWRAMSGR (配列番号28)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWRPDWKWMSTH (配列番号29)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWKLMQRP (配列番号30)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWDIMAGH (配列番号31)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWDVMVRQ (配列番号32)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWVPDWERMKQH (配列番号33)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWSKMRPQ (配列番号34)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWRPDWAVMATP (配列番号35)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWKPDWRMMGVP (配列番号36)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWDYMSSK (配列番号37)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWMPDWDRMLRR (配列番号38)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWTPDWNAMSQR (配列番号39)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWKRMTSR (配列番号40)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWGRMNSK (配列番号41)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWAPDWNRMRDFNRSFREV (配列番号42)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWVPDWDAMSSR (配列番号43)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWIPDWTRMQTW (配列番号44)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWKPDWQRMKLH (配列番号45)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWSQMRPQ (配列番号46)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWDTMTPR (配列番号47)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWSVMKSL (配列番号48)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWVPDWDTMHAAINRSFREV (配列番号49)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWIPDWRAMSQF (配列番号50)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWNLMGQH (配列番号51)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWRPDWARMEPM (配列番号52)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWKPDWQVMSPVSNRSFREV (配列番号53)
DAAWHLGELVWATYYDPETGTWQPDWEIMRPF (配列番号54)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項12に記載のポリペプチド。
[請求項14]
配列番号24~54のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1若しくは数個のアミノ酸残基が、付加、削除、置換又は挿入されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項15]
配列番号55:
EAWHLGELVWATYYDPETGTWRPDWSRMSGR (配列番号55)
で表されるアミノ酸配列からなる、請求項14に記載のポリペプチド。
[請求項16]
下記式5:
[RSG]-[AGV]-x-Y-D-P-E-T-G-T-W-Y-D-A-A-W-H-L-G-E-L-V-W-A-T-Y-Y-D-P-E-T-G-T-W-E-P-D-W-Q-R-M-L-G-Q (配列番号56)   (5)
(式中、xは任意のアミノ酸残基を表す。[ ]は[ ]内のアミノ酸残基のいずれか一つを表す。)
で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチドであるか、あるいは該アミノ酸配列において1個若しくは数個のアミノ酸残基が付加されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項17]
配列番号57~72:
GPGISAFSPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号57)
VISLGSDRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号58)
IMSVDGSSARYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号59)
VDLRAHGGAVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号60)
WSRFSSRSVAYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号61)
GNPSDSASAWYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号62)
SNFVRSPSAWYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号63)
IPYGFPGRGEYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号64)
GPYNIPDSAVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号65)
WPLNAPSSAFYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号66)
VPPRFSSSAQYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号67)
FLVGLHAGAVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号68)
VVRVDHSSAVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号69)
WMEFYPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号70)
DGVGPGSRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号71)
FVSSLPNSAMYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号72)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項16に記載のポリペプチド。
[請求項18]
配列番号57~72のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1若しくは数個のアミノ酸残基が、付加、削除、置換又は挿入されたアミノ酸配列からなるポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項19]
配列番号73~81、及び174~178:
GRAFSGSRRWYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWAPDWRLMQGQ (配列番号73)
VMATEVVRGVYDPETGTWYDATWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号74)
MMVRPPRLGVYDPEPGTWYDATWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号75)
ERHLVSDYLHYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号76)
FSDLDSFGVSYDPETGTWYDAAWHRGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号77)
LFDNKLKHASYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号78)
GSCKFSSSCHYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号79)
LIPPGGISPWYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRMLGQ (配列番号80)
LNDFLTPTAWYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWLPDWQTMAQK (配列番号81)
GPGISAFSPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEADWQRMLGQ (配列番号174)
GPGISAFSPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPAWQRMLGQ (配列番号175)
GPGISAFSPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDAQRMLGQ (配列番号176)
GPGISAFSPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQAMLGQ (配列番号177)
GPGISAFSPGRGVYDPETGTWYDAAWHLGELVWATYYDPETGTWEPDWQRALGQ (配列番号178)
のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項18に記載のポリペプチド。
[請求項20]
請求項1、3、5、7、9、12、14、16、及び18のいずれかのポリペプチドのアミノ末端あるいはカルボキシル末端あるいは両末端に第2のポリペプチドを伸張した連結型ポリペプチドであって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド。
[請求項21]
配列番号2~9、11~19、21、22、24~55、57~81、158~164、及び174~178のいずれかのポリペプチドのアミノ末端あるいはカルボキシル末端あるいは両末端に第2のポリペプチドを伸張した連結型ポリペプチドであることを特徴とする、請求項20に記載のポリペプチド。
[請求項22]
請求項1、3、5、7、9、12、14、16、及び18のいずれかのポリペプチドのアミノ末端あるいはカルボキシル末端あるいは両末端にタンパク質を結合した融合タンパク質であって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すタンパク質。
[請求項23]
配列番号2~9、11~19、21、22、24~55、57~81、158~164、及び174~178のいずれかのポリペプチドのアミノ末端あるいはカルボキシル末端あるいは両末端にタンパク質を結合した融合タンパク質であることを特徴とする、請求項22に記載のタンパク質。
[請求項24]
配列番号82~119のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる、請求項22に記載のタンパク質。
[請求項25]
請求項1~24のいずれかに記載のポリペプチドあるいはタンパク質をコードする核酸。
[請求項26]
配列番号120~157、及び179~183のいずれかで表される塩基配列からなる、請求項25に記載の核酸。
[請求項27]
請求項25又は26に記載の核酸を含有する組換えベクター。
[請求項28]
請求項27に記載の組換えベクターが導入された形質転換体。
[請求項29]
請求項25又は26に記載の核酸を含有する組換えファージ又は組換えウイルス。
[請求項30]
請求項1、3、5、7、9、12、14、16、及び18のポリペプチド、請求項20の連結型ポリペプチド、並びに請求項22の融合タンパク質のいずれかに有機化合物あるいは無機化合物あるいは有機化合物と無機化合物の両方が結合した修飾ポリペプチド又は修飾タンパク質であって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド又はタンパク質。
[請求項31]
配列番号2~9、11~19、21、22、24~55、57~81、158~164、及び174~178のポリペプチド、並びに配列番号82~119の融合タンパク質のいずれかに有機化合物あるいは無機化合物あるいは有機化合物と無機化合物の両方が結合した修飾ポリペプチド又は修飾タンパク質であって、免疫グロブリンGのFc領域に対する結合活性を示すポリペプチド又はタンパク質。
[請求項32]
請求項1~21のいずれかに記載のポリペプチド、請求項22~24のいずれかに記載のタンパク質、又は請求項30~31のいずれかに記載のポリペプチド若しくはタンパク質が、水不溶性の固相支持体に固定化されていることを特徴とする、固定化ポリペプチド又は固定化タンパク質。
[請求項33]
請求項1~21のいずれかに記載のポリペプチド、請求項22~24のいずれかに記載のタンパク質、請求項25~26のいずれかに記載の核酸、請求項27に記載の組換えベクター、請求項28に記載の形質転換体、請求項29に記載の組換えファージ又は組換えウイルス、請求項30~31のいずれかに記載のポリペプチド又はタンパク質、及び請求項32に記載の固定化ポリペプチド又は固定化タンパク質からなる群より選択される少なくとも1つを含む、抗体、免疫グロブリンGあるいは免疫グロブリンGのFc領域を含有するタンパク質を検出、精製、固定化又は除去するためのキット。
[請求項34]
被検試料中の非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を検出するための方法であって、
(1) 被検試料を、請求項1~21のいずれかに記載のポリペプチド、請求項22~24のいずれかに記載のタンパク質、請求項28に記載の形質転換体、請求項29に記載の組換えファージ若しくは組換えウイルス、請求項30~31のいずれかに記載のポリペプチド若しくはタンパク質、又は請求項32に記載の固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と接触させる工程、及び
(2) 被検試料と、ポリペプチド、タンパク質、形質転換体、組換えファージ若しくは組換えウイルス、又は固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質との間で結合が生じたか否かを判定する工程、
を含む方法。
[請求項35]
非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を精製するための方法であって、
(1) 非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を含む試料を請求項1~21のいずれかに記載のポリペプチド、請求項22~24のいずれかに記載のタンパク質、請求項28に記載の形質転換体、請求項29に記載の組換えファージ若しくは組換えウイルス、請求項30~31のいずれかに記載のポリペプチド若しくはタンパク質、又は請求項32に記載の固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と接触させて、非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を、ポリペプチド、タンパク質、形質転換体、組換えファージ若しくは組換えウイルス、又は固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と結合させる工程、及び
(2) ポリペプチド、タンパク質、形質転換体、組換えファージ若しくは組換えウイルス、又は固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と結合した非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を試料から回収する工程、
を含む方法。
[請求項36]
非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を除去するための方法であって、
(1) 非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を含む試料を請求項1~21のいずれかに記載のポリペプチド、請求項22~24のいずれかに記載のタンパク質、請求項28に記載の形質転換体、請求項29に記載の組換えファージ若しくは組換えウイルス、請求項30~31のいずれかに記載のポリペプチド若しくはタンパク質、又は請求項32に記載の固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と接触させて、非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を、ポリペプチド、タンパク質、形質転換体、組換えファージ若しくは組換えウイルス、又は固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と結合させる工程、及び
(2) ポリペプチド、タンパク質、形質転換体、組換えファージ若しくは組換えウイルス、又は固定化ポリペプチド若しくは固定化タンパク質と結合した非天然型立体構造を有する抗体、免疫グロブリンGあるいはFc領域含有タンパク質を試料から除去する工程、
を含む方法。
[請求項37]
還元的環境下において実施される、請求項34~36のいずれかに記載の方法。
  • Applicant
  • ※All designated countries except for US in the data before July 2012
  • NATIONAL INSTITUTE OF ADVANCED INDUSTRIAL SCIENCE AND TECHNOLOGY
  • Inventor
  • WATANABE, Hideki
  • HONDA, Shinya
IPC(International Patent Classification)
Specified countries National States: AE AG AL AM AO AT AU AZ BA BB BG BH BN BR BW BY BZ CA CH CL CN CO CR CU CZ DE DK DM DO DZ EC EE EG ES FI GB GD GE GH GM GT HN HR HU ID IL IN IR IS JP KE KG KN KP KR KZ LA LC LK LR LS LT LU LY MA MD ME MG MK MN MW MX MY MZ NA NG NI NO NZ OM PA PE PG PH PL PT QA RO RS RU RW SA SC SD SE SG SK SL SM ST SV SY TH TJ TM TN TR TT TZ UA UG US UZ VC VN ZA ZM ZW
ARIPO: BW GH GM KE LR LS MW MZ NA RW SD SL SZ TZ UG ZM ZW
EAPO: AM AZ BY KG KZ RU TJ TM
EPO: AL AT BE BG CH CY CZ DE DK EE ES FI FR GB GR HR HU IE IS IT LT LU LV MC MK MT NL NO PL PT RO RS SE SI SK SM TR
OAPI: BF BJ CF CG CI CM GA GN GQ GW KM ML MR NE SN TD TG
Reference ( R and D project ) Biomedical Research Institue,Molecular and Cellular Breeding Research Group

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